جاذبهای تمایلی زیستی مبتنی بر بزرگمولکولهای طبیعی
الموضوعات : پلیمرها در انرژی و کاربردهای بهداشتی و محیطی
1 -
2 - دانشگاه الزهرا(س)
الکلمات المفتاحية: جاذب تمایلی طبیعی, ریزاستخراج فاز جامد, استخراج فاز جامد پخشی, ریز استخراج فاز جامد درون لوله, ریز استخراج فاز جامد در نوک پیپت,
ملخص المقالة :
بزرگ مولکولهای طبیعی از جمله لکتینها، پروتئین A و آنتیبادیها، به عنوان دستهای از جاذبهای تمایلی با منشاء زیستی شناخته میشوند که توانایی برقراری برهمکنشهای اختصاصی با آنالیتها را دارند. کروماتوگرافی مایع و استخراج فاز جامد تمایلی مبتنی بر این مواد، رویکردی قدرتمند برای جداسازی و پیشتغلیظ هدفمند آنالیتها از بافتهای پیچیده بیولوژیکی، زیستمحیطی و غذایی است. این جاذبها به دلیل گزینشپذیری بالا و توانایی شناسایی اختصاصی مولکولهای هدف، در سالهای اخیر توجه بسیاری از محققان را در حوزه شیمی تجزیه، علوم زیستی و فناوریهای جداسازی جلب کردهاند. در این مقاله، اصول بنیادی حاکم بر جاذبهای ذکر شده مورد بررسی قرار میگیرد و به بررسی گسترش استفاده از این جاذبها در تکنیکهای استخراج و ریز استخراج فاز جامد پرداخته میشود. کاربرد جاذبهای تمایلی در شناسایی عوامل بیماریزا (پاتوژنها)، آنالیز گلیکوپروتئینها و تشخیص نشانگرهای زیستی تشریح میشود. همچنین مثالهای عملی از ترکیب این جاذبها با روشهای شناسایی و جداسازی نظیر طیفسنجی جرمی و الکتروفورز موئینه ارائه میگردد. علاوه بر این، مزایا و قابلیتهای این جاذبهای تمایلی در افزایش انتخابپذیری، بهبود کارایی استخراج، کاهش اثرات بافت و توسعه روشهای نوین آمادهسازی نمونه مورد توجه قرار گرفته و جایگاه آنها در کاربردهای زیستپزشکی، زیستمحیطی و صنایع غذایی به صورت خلاصه مورد بررسی و ارزیابی قرار میگیرد.
[1] V. Pichon, M. Hennion, and E. Paristech, 2.19 Bioaffinity Sorbents, 2, Elsevier, 2012
[2] D. S. Hage et al., Pharmaceutical and biomedical applications of affinity chromatography : Recent trends and developments, Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis , 69, 93–105, 2012
[3] L. Pont, F. Benavente, J. Barbosa, and V. Sanz-nebot, On-line immunoaffinity solid-phase extraction capillary electrophoresis mass spectrometry using Fab antibody fragments for the analysis of serum transthyretin, Talanta, 170,. 224–232, 2017
[4] S. Kim, D. Sung, and J. H. Chang, Highly efficient antibody purification with, Medchemcomm, 9, 108–112, 2018
[5] A. Goumenou, C. Chendo, A. Combès, T. Fournier, V. Pichon, and N. Delaunay, Characterization of Concanavalin A-based lectin sorbents for the extraction of the human chorionic gonadotropin glycoforms prior to analysis by nano liquid chromatography-high resolution mass spectrometry, J. Pharm. Biomed. Anal., 242, 116022, 2024
[6] S. F. M. Rehan and U. A. Sambhaji, A Review of Scalable and Efficient Techniques for the Purification of Lectins, Anal. Bioanal. Chem. Res., 12,.259–268, 2025
[7] Z. Yang and W. S. Hancock, Monitoring glycosylation pattern changes of glycoproteins using multi-lectin affinity chromatography,Jornal of Choromatography A, 1070, 57–64, 2005
[8] A. Goumenou, C. Chendo, A. Comb, and N. Delaunay, Evaluation of Jacalin lectin sorbents for the extraction of the human chorionic gonadotropin glycoforms prior to analysis by nano liquid chromatography-high resolution mass spectrometry, Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, 252, 116525, 2025.
[9] Z. Ma and S. Ramakrishna, Electrospun regenerated cellulose nanofiber affinity membrane functionalized with protein A / G for IgG purification, Journal of Membrane Science, 319, 23–28, 2008
[10] J. Płotka-wasylka and N. Szczepan, Modern trends in solid phase extraction : New sorbent media, Trends in Analytical Chemistry ,.77, 23–43, 2016
[11] A. Comb, Immunosorbents in microextraction, Trends in Analytical Chemistry, 113, 246–255, 2019
[12] S. Ongay, A. Boichenko, N. Govorukhina, and R. Bischoff, Glycopeptide enrichment and separation for protein glycosylation analysis, J. Sep. Sci.. 35, 2341–2372, 2012
[13] J. Loera-rubalcava et al., mytilectin from Mytilus californianus : Study of its unique galactoside interactions , oligomerization patterns , and antifungal activity, International Journal of Biological Macromolecules A, 308, 142338, 2025.
[14] I. S. Mashhadi, M. R. Safarnejad, M. Shahmirzaie, A. Aliahmadi, and A. Ghassempour, Conjugation of Single-Chain Variable Fragment Antibody to Magnetic Nanoparticles and Screening of Fig Mosaic Virus by MALDI TOF Mass Spectrometry,Analytical Chemistry, 92, 104460_104469, 2020
[15] A. Sharif and R. B. Nejad, Immunoassay – mass spectrometry to identify Brucella melitensis, frontiers in cellular and infection microbiology, 15, 2025
[16] Y. Nie et al., Concanavalin-A-assisted extraction-free one-pot RPA–CRISPR/Cas12a assay for rapid detection of HPV16, Microchim. Acta, 192, 354, 2025
[17] S. Medina-casanellas, F. Benavente, J. Barbosa, and V. Sanz-nebot, Preparation and evaluation of an immunoaffinity sorbent for the analysis of opioid peptides by on-line immunoaffinity solid-phase extraction capillary electrophoresis – mass spectrometry, Anal. Chim. Acta, 717,.134–142, 2012
[18] M. Mazzarino, I. Melis, E. Quaresima, and F. Botrè, Detection of synthetic analogues of insulin ‑ like growth factor 1 in different biological fluids by liquid chromatography quadrupole time ‑ of ‑ flight mass spectrometry : comparison of different immunoaffinity protocols, Anal. Bioanal. Chem.,.415, 6117–6131, 2023
[19] J. Grau, M. Moreno-guzmán, L. Arruza, and Á. López, Analysis of microsamples by miniaturized magnetic-based pipette tip microextraction: determination of free cortisol in serum and urine from very low birth weight preterm newborns, Analyst, 6, 1050–1057, 2023
[20] S. Qiu et al., Pseudo-homogeneous immunoextraction of epitestosterone from human urine samples based on gold-coated magnetic nanoparticles, Talanta , 81, 819–823, 2010
[21] M. Eugˆ, C. Queiroz, and E. B. Oliveira, Immunoaffinity in-tube solid phase microextraction coupled with liquid chromatography – mass spectrometry for analysis of fluoxetine in serum samples, Jornal of Choromatography A, 1174, 72–77, 2007
[22] M. Á. Molina-delgado and M. P. Aguilar-caballos, Determination of soy proteins in food samples by dispersive solid-phase immunoextraction and dynamic long-wavelength fluorometry,microchim Acta, 180,1279_1286, 2013
[23] H. Yuan, W. M. Mullett, and J. Pawliszyn, Biological sample analysis with immunoaffinity solid-phase microextraction, Analyst, 126, 1456_1461, 2001
[24] K. Heinig, T. Wirz, E. Schick, and A. Guenzi, Bioanalysis of therapeutic peptides : Differentiating between total and anti-drug antibody bound drug using liquid chromatography – tandem mass spectrometry quantitation, Jornal of Choromatography A, 1316, 69–77, 2013
[25] S. Liu, E. Haller, J. Horak, M. Brandstetter, T. Heuser, and M. Lämmerhofer, Talanta Protein A- and Protein G-gold nanoparticle bioconjugates as nano- immunoaffinity platform for human IgG depletion in plasma and antibody extraction from cell culture supernatant, Talanta ,194, 664–672, 2019
[26] K. J. Bronsema, W. W. M. P. Pijnappel, and A. T. Van Der Ploeg, Absolute Quanti fi cation of the Total and Antidrug Antibody-Bound Concentrations of Recombinant Human α ‑ Glucosidase in Human Plasma Using Protein G Extraction and LC-MS/MS, Analytical chemistry, 87, 4394_4401, 2015
[27] H. Alwael, D. Connolly, P. Clarke, R. Thompson, B. Twamley, and O. Connor, Pipette-tip selective extraction of glycoproteins with lectin modified gold nano-particles on a polymer monolithic phase, Analyst, 136,.2619–2628, 2011
[28] W. Wang, L. Zhang, Y. Liu, X. Liu, and X. Liu, Oriental covalent immobilization of N-glycan binding protein via N-terminal selective modification, Analytica Chimica Acta , 1330, 343311, 2024